Диссоциирует: диссоциировать | Перевод диссоциировать?

H₂X^— ⇄ HX^2- + H⁺

HX^2-⇄X^3- + H⁺

При этом каждая следующая ступень диссоциации протекает хуже предыдущей, т.к. присутсвует конкурирующий процесс — обратная реакция. Порядок примерно такой: Из 1 моль молекул слабой кислоты по первой ступени диссоциировало 0,05 моль, по второй — 0,0002 моль и по третьей – 0,00000001 моль. Итого образовалось чуть больше 0,1 моль ионов.

Очевидно, этот раствор этой кислоты проводит ток хуже, чем раствор соли.

Пара вопросов для тренировки:

1)    Какие частицы образутся при диссоциации нитрата натрия

а) Na⁺, N⁺⁵, O^-2; б) Na⁺, NO₃^— в) Na, NO₂, O₂ г) NaNO₂, O₂

Решение: нитрат натрия образован остатком азотной кислоты и катионом натрия. Уравнение его диссоциации: NaNO3 ⇄ Na⁺ + NO₃^—. Ответ б).

2)    В четырех пробирках находятся одномолярные растворы следующих веществ:

а) H₃PO₄ б) Na₂SO₄ в) NaCl г) HBr

В какой пробирке больше всего ионов?

Решение: a) ортофосфорная кислота – средней силы, диссоциирует слабо, большая часть молекул останутся в растворе молекулами.

б) сульфат натрия – соль, диссоциирует полностью, из одного моль соли олучается три моль ионов: Na₂SO₄ ⇄ 2Na⁺ + SO₄^2-.

в) хлорид натрия – соль, диссоциирует полностью, из одного моль соли образуется два моль ионов: NaCl ⇄ Na⁺ + Cl^—.

г) бромоводородная кислота – сильная, но диссоциирует не полностью (в отличие от солей). В реакции HBr ⇄ H+ + Br- из одного моль HBr образуется меньше двух моль ионов.

Ответ б).

Спасибо за то, что пользуйтесь нашими статьями. Информация на странице «Электролитическая диссоциация. Электролиты» подготовлена нашими авторами специально, чтобы помочь вам в освоении предмета и подготовке к экзаменам. Чтобы успешно сдать необходимые и поступить в ВУЗ или техникум нужно использовать все инструменты: учеба, контрольные, олимпиады, онлайн-лекции, видеоуроки, сборники заданий. Также вы можете воспользоваться другими материалами из данного раздела.

Публикация обновлена: 06.07.2023

Киназа контрольной точки внутри-S фазы Chk1 диссоциирует белки репликации Treslin и TopBP1 с помощью нескольких механизмов во время стресса репликации

Сохранить цитату в файл

Формат: Резюме (текст)PubMedPMIDAbstract (текст)CSV

Добавить в коллекции

• Создать новую коллекцию
• Добавить в существующую коллекцию

Имя должно содержать менее 100 символов

Не удалось загрузить вашу коллекцию из-за ошибки
Повторите попытку

Добавить в мою библиографию

• Моя библиография

Не удалось загрузить делегатов из-за ошибки
Повторите попытку

Ваш сохраненный поиск

Название сохраненного поиска:

Условия поиска:

Тестовые условия поиска

Электронная почта: (изменить)

Который день? Первое воскресеньеПервый понедельникПервый вторникПервая средаПервый четвергПервая пятницаПервая субботаПервый деньПервый рабочий день

Который день? ВоскресеньеПонедельникВторникСредаЧетвергПятницаСуббота

Формат отчета: SummarySummary (text)AbstractAbstract (text)PubMed

Отправить максимум: 1 шт. 5 шт. 10 шт. 20 шт. 50 шт. 100 шт. 200 шт.

Отправить, даже если нет новых результатов

Необязательный текст в электронном письме:

Создайте файл для внешнего программного обеспечения для управления цитированием

Ребекка Л. Келли ¹ , Амелия М Хьюлс ² , Аннапурна Венкатачалам ¹ , Кэтрин Дж. Хантун ² , Юичи Дж. Мачида ³ , Ларри М. Карниц ⁴

Принадлежности

• ¹ Отделение молекулярной фармакологии и экспериментальной терапии, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США.
• ² Отдел онкологических исследований, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США.
• ³ Отделение молекулярной фармакологии и экспериментальной терапии, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США; Отдел онкологических исследований, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США.
• ⁴ Отделение молекулярной фармакологии и экспериментальной терапии, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США; Отдел онкологических исследований, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США. Электронный адрес: [email protected].

• PMID: 35231445
• PMCID: PMC8965152
• DOI: 10. 1016/j.jbc.2022.101777

Ребекка Л. Келли и др. Дж. Биол. Хим. 2022 Апрель

Авторы

Ребекка Л. Келли ¹ , Амелия М Хьюлс ² , Аннапурна Венкатачалам ¹ , Кэтрин Дж. Хантун ² , Юичи Дж. Мачида ³ , Ларри М. Карниц ⁴

Принадлежности

• ¹ Отделение молекулярной фармакологии и экспериментальной терапии, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США.
• ² Отдел онкологических исследований, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США.
• ³ Отделение молекулярной фармакологии и экспериментальной терапии, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США; Отдел онкологических исследований, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США.
• ⁴ Отделение молекулярной фармакологии и экспериментальной терапии, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США; Отдел онкологических исследований, клиника Майо, Рочестер, Миннесота, США. Электронный адрес: [email protected].

• PMID: 35231445
• PMCID: PMC8965152
• DOI: 10. 1016/j.jbc.2022.101777

Абстрактный

Стресс репликации препятствует прогрессированию ДНК-полимеразы, вызывая активацию атаксии-телеангиэктазии и связанного с Rad3 сигнального пути, который способствует активности контрольной точки внутри S-фазы посредством фосфорилирования киназы контрольной точки 1 (Chk1). Chk1 подавляет активацию точки начала репликации, частично, путем нарушения взаимодействия между компонентами преинициаторного комплекса Treslin и TopBP1, взаимодействия, которое опосредовано связыванием домена BRCT TopBP1 с двумя сайтами фосфорилирования циклинзависимой киназы (CDK), T968 и S1000 в Треслине. В литературе были предложены две неисключительные модели того, как Chk1 регулирует взаимодействие Treslin-TopBP1: в одной модели эти белки диссоциируют из-за вызванного Chk1 снижения активности CDK, что снижает фосфорилирование сайтов Treslin, связывающих TopBP1, а во второй модели Chk1 непосредственно фосфорилирует Treslin, что приводит к диссоциации TopBP1. Однако формально эти модели не рассматривались. Здесь мы показываем, что фосфорилирование Treslin T968 снижалось зависимым от Chk1 образом, в то время как фосфорилирование Treslin S1000 оставалось неизменным, демонстрируя, что T968 и S1000 регулируются по-разному. Тем не менее, CDK2-опосредованное фосфорилирование само по себе не полностью объясняет регуляцию Chk1 взаимодействия Treslin-TopBP1. Мы также идентифицировали дополнительные сайты фосфорилирования Chk1 на Treslin, которые способствовали нарушению взаимодействия Treslin-TopBP1, включая S1114. Наконец, мы показали, что оба предложенных механизма регулируют активацию ориджина в моделях линий раковых клеток, подвергающихся репликативному стрессу, при этом относительная роль каждого механизма варьируется среди клеточных линий. Это исследование демонстрирует, что Chk1 регулирует Treslin с помощью множества механизмов, способствующих эффективной диссоциации Treslin и TopBP1, и способствует нашему пониманию регуляции Treslin во время контрольной точки внутри S-фазы.

Ключевые слова: Чк1; ингибиторы Chk1; ТопВР1; Треслин; цитарабин; исходный обжиг; стресс репликации.

Copyright © 2022 Авторы. Опубликовано Elsevier Inc. Все права защищены.

Заявление о конфликте интересов

Конфликт интересов Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов с содержанием данной статьи.

Цифры

Chk1 регулирует взаимодействие Treslin–TopBP1…

Chk1 регулирует взаимодействие Treslin-TopBP1 . A , клетки K562 были обработаны для…

Chk1 регулирует взаимодействие Treslin–TopBP1 . A , клетки K562 перед лизисом обрабатывали в течение 4 ч указанными агентами. Лизаты подвергали иммунопреципитации (IP) с контрольным антителом мышиного иммуноглобулина G (IgG) или моноклональным антителом Treslin (mAb), предварительно связанным с агарозными гранулами белка G. Иммунопреципитаты и лизаты подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. B , клетки K562 трансфицировали пустым вектором (EV) или pIRES SFB Treslin WT, инкубировали в течение 24 часов, обрабатывали указанными агентами в течение 4 часов и лизировали. Лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозными гранулами для вытягивания SFB Treslin. Пулдауны и лизаты подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. C , как в B, но с указанными условиями обработки. * неспецифический диапазон. AraC, цитарабин; Chk1, киназа 1 контрольной точки; SFB, S-Tag, FLAG, стрептавидин-связывающий пептид.

Активация Chk1 уменьшает Treslin T968…

Активация Chk1 снижает фосфорилирование Treslin T968, но не S1000 . А , схема…

Активация Chk1 снижает фосфорилирование Treslin T968, но не S1000 . A , диаграмма SFB Treslin (полноразмерный Treslin, аминокислоты 1–1910), SFB Treslin Δ900–1100 (отсутствуют аминокислоты 900–1100) и SFB Treslin 900–1100 (только аминокислоты 900–1100). Относительное положение последовательности RNL, сайтов T968 и S1000 и области связывания TopBP1 ( пунктирный прямоугольник ) указаны на полноразмерном белке. B , клетки K562 трансфицировали WT pIRES SFB Treslin 900–1100 и обозначали мутанты, инкубировали в течение 24 часов и лизировали. Лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозными гранулами для извлечения фрагментов SFB Treslin. Пулдауны и лизаты подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. C , клетки К562 трансфицировали pIRES SFB Treslin 900–1100 и pIRES SFB Treslin Δ900–1100, инкубировали в течение 24 ч, обрабатывали указанными агентами в течение 4 ч и лизировали. Лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозными гранулами для вытягивания фрагментов Треслина SFB. Пулдауны и лизаты подвергали иммуноблотингу на указанные антигены, включая фосфо-Т9.68 Треслин (pTreslin T968) и фосфо-S1000 Treslin (pTreslin S1000). D , клетки К562 перед лизисом обрабатывали в течение 4 ч указанными агентами. Лизаты инкубировали с гранулами агарозы с белком G, предварительно связанными с контрольным мышиным моноклональным антителом IgG или моноклональным антителом Treslin (mAb). Иммунопреципитаты и лизаты подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. AraC, цитарабин; Chk1, киназа 1 контрольной точки; SFB, S-Tag, FLAG, стрептавидин-связывающий пептид; РНЛ, аргинин-аспарагин-лейцин.

Сохранение фосфорилирования Treslin T968…

Сохранение фосфорилирования Treslin T968 не предотвращает диссоциацию Treslin-TopBP1 . А ,…

Сохранение Treslin T968 фосфорилирование не предотвращает диссоциацию Treslin-TopBP1 . A , клетки K562 котрансфицировали пустым вектором (EV), pIRES SFB Treslin WT или pIRES SFB Treslin 900–1100 с pCMV CDK2 HA AF или без него (как указано), инкубировали в течение 24 ч, обрабатывали 10 мкМ AraC в течение 4 часов и лизируется. Лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозными гранулами для удаления белков, меченных SFB. Лизаты и белки, связанные с шариками, подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. B , клетки K562 трансфицировали пустым вектором (EV), pCMV CDK2 HA WT или pCMV CDK2 HA AF, инкубировали в течение 24 часов, обрабатывали 10 мкМ AraC в течение 4 часов и лизировали. Лизаты инкубировали с агарозными шариками с белком G, предварительно связанными с контрольным антителом IgG мыши или моноклональным антителом Treslin (mAb). Лизаты и белки, связанные с шариками, подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. C , как в B, но клетки K562 трансфицировали пустым вектором (EV), pIRES SFB Treslin WT или pIRES SFB Treslin 7A вместе с pCMV CDK2 HA WT или pCMV CDK2 HA AF, как указано. CDK, циклинзависимая киназа; AraC, цитарабин; Chk1, киназа 1 контрольной точки; SFB, S-Tag, FLAG, стрептавидин-связывающий пептид.

С-клемма Treslin Chk1…

С-концевой связывающий домен Treslin Chk1 регулирует взаимодействие Treslin-TopBP1, способствуя фосфорилированию…

С-концевой связывающий домен Treslin Chk1 регулирует взаимодействие Treslin-TopBP1, способствуя фосфорилированию Treslin вблизи области связывания TopBP1 . A , схема, изображающая белок Treslin, сайты фосфорилирования T968 и S1000 ( зеленый ), консенсусные сайты фосфорилирования Chk1 ( красный ; S937, S1019, S1025, S1038, S1044 и S1114) и С-концевая область взаимодействия Chk1 ( Chk1 ). B , клетки K562 перед лизисом обрабатывали в течение 4 ч указанными агентами. Лизаты инкубировали с гранулами агарозы с белком G, предварительно связанными с моноклональным антителом Treslin (mAb) для иммунопреципитации (IP). Связанные с шариками белки подвергали иммуноблотингу на фосфо-S1114 Treslin (pTreslin S1114) и Treslin. C, клетки K562 трансфицировали пустым вектором (EV), pIRES SFB Treslin WT или pIRES SFB Treslin 7A, инкубировали в течение 24 часов, обрабатывали 10 мкМ AraC в течение 4 часов и лизировали. Лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозой для удаления белков, меченных SFB. Лизаты и белки, связанные с шариками, подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. D , клетки K562 котрансфицировали либо пустым вектором, pIRES SFB Treslin WT, либо pIRES SFB Treslin S6A вместе с pCMV CDK2 HA WT или pCMV CDK2 HA AF, как указано, инкубировали в течение 24 часов, обрабатывали в течение 4 часов с 10 мкМ AraC и лизировали. Лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозными гранулами для удаления белков, меченных SFB. Лизаты и белки, связанные с шариками, подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. * неспецифический диапазон. E . Левая панель: во время возбуждения ориджина Treslin и TopBP1 взаимодействуют через N-концевые домены BRCT TopBP1, которые связывают два сайта фосфорилирования на Treslin (T968 и S1000). Правая панель: Репликационный стресс активирует Chk1, который имеет два механизма, влияющих на взаимодействие Treslin-TopBP1: № 1 — Chk1 ингибирует активность CDK посредством истощения и/или секвестрации фосфатаз семейства CDC25, № 2 — Chk1 связывается непосредственно с С-концом Treslin. и фосфорилирует сайты Chk1 на Treslin. Ингибитор Chk1 блокирует оба механизма. AraC, цитарабин; Chk1, киназа 1 контрольной точки; SFB, S-Tag, FLAG, стрептавидин-связывающий пептид; CDK, циклинзависимая киназа.

Комбинированное выражение Treslin S6A…

Комбинированная экспрессия Treslin S6A и CDK2 AF способствует синтезу и происхождению ДНК…

Комбинированная экспрессия Treslin S6A и CDK2 AF способствует синтезу ДНК и запуску ориджина в обработанных AraC клетках K562. A , схема анализа включения EdU. Клетки обрабатывали AraC в течение 3 ч с добавлением EdU в течение последнего часа обработки. B , графики рассеяния из эксперимента по включению EdU. Клетки K562 трансфицировали пустым вектором (EV) и указанными плазмидами, культивировали в течение 24 часов и не обрабатывали ничем (NT) или 0,1 мкМ AraC в течение 3 часов. 10 мкМ EdU добавляли в течение последнего часа обработки. Затем образцы собирали, фиксировали и окрашивали Alexafluor 594 для EdU и FxCycle Violet для содержания ДНК. Gates указывают на EdU-положительную клеточную популяцию. C , гистограмма показывает процент EdU-позитивных клеток в условиях обработки AraC, показанных в B . Значения представляют собой среднее значение трех независимых экспериментов со стандартной ошибкой (среднее значение ± стандартная ошибка среднего). Односторонний ANOVA с тестом множественных сравнений Тьюки был выполнен для оценки влияния экспрессии SFB Treslin и CDK2 HA на включение EdU после обработки AraC (∗∗∗ p -значение <0,0005). D , схема мечения волокон ДНК. Клетки К562 трансфицировали указанными плазмидами, культивировали в течение 24 ч, импульсно метили IdU ( красный ), промыли, обработали ничем или 0,5 мкМ афидиколином (APH) и обработали CldU ( зеленый ). E показаны репрезентативные изображения для WT/WT, NT, WT/WT +APH и S6A/AF, +APH. Показана белая стрелка , указывающая на новое происхождение. F гистограмма показывает процентное соотношение новых источников по сравнению с общими событиями, подсчитанными в каждом состоянии в E. Для каждого состояния было подсчитано не менее 300 событий. Значения представляют собой среднее значение трех независимых экспериментов со стандартной ошибкой (среднее значение ± стандартная ошибка среднего). Двухфакторный дисперсионный анализ с тестом множественных сравнений Тьюки был проведен для оценки влияния экспрессии SFB Treslin и CDK2 HA на возбуждение происхождения. (∗∗∗∗ p -значение < 0,0001). AraC, цитарабин; Chk1, киназа 1 контрольной точки; SFB, S-Tag, FLAG, стрептавидин-связывающий пептид; CDK, циклинзависимая киназа.

Только Treslin S6A способствует продвижению ДНК…

Треслин S6A сам по себе способствует синтезу ДНК и начальному возбуждению в клетках U2OS. А…

Treslin S6A сам по себе способствует синтезу ДНК и активизации происхождения в клетках U2OS. A , клетки U2OS трансфицировали пустым вектором (EV), SFB-меченым Treslin дикого типа (WT) или Treslin S6A (S6A), культивировали в течение 48 ч, не обрабатывали ничем (-) или 10 мкМ AraC в течение 2 ч , и лизируется. Клеточные лизаты инкубировали со стрептавидин-агарозными гранулами для вытягивания белков, меченных SFB. Пуллдауны проводили на геле и проводили иммуноблотинг для указанных антигенов. Все образцы были обработаны на одном и том же геле, а посторонние дорожки были вырезаны из изображений иммуноблотов и обозначены штрихами. B , клеточные линии TRE3G U2OS, трансдуцированные меченым HA Treslin дикого типа (WT) или Treslin S6A (S6A), меченным HA, обрабатывали в течение 24 ч без (-) или 10 нг/мл (+) доксициклина (Dox) для индуцировать экспрессию HA Treslin. Лизаты клеток подвергали иммуноблотингу на указанные антигены. * неспецифический диапазон. C , анализ включения EdU, как показано на схематической фигуре. 5 Анализ проводили с клеточными линиями TRE3G U2OS. Клетки U2OS обрабатывали 10 нг/мл доксициклина, культивировали в течение 24 часов и не обрабатывали ничем (без обработки, NT) или 0,1 мкМ AraC в течение 3 часов. 10 мкМ EdU добавляли в течение последнего часа обработки. Затем образцы собирали, фиксировали и окрашивали для включения EdU (Alexafluor 59).4) и содержание ДНК (FxCycle Violet). D , гистограмма показывает процент EdU-положительных клеток в каждом состоянии из C. Значения представляют собой среднее значение трех независимых экспериментов со стандартной ошибкой (среднее ± SEM). Односторонний ANOVA с тестом множественных сравнений Тьюки был выполнен для оценки влияния HA Treslin на включение EdU после обработки AraC (∗∗∗∗ p -значение <0,0001). E , маркировку волокон ДНК проводили, как показано на схеме на рис. 5 D . Клетки U2OS обрабатывали 10 нг/мл доксициклина за 24 часа до анализа. Клетки метили в импульсном режиме с помощью IdU (, красный ), промывали, не обрабатывали ничем или 5 мкМ афидиколином (APH) и импульсно метили CldU (, зеленый ). Показаны репрезентативные изображения данных. Белые стрелки указывают на новое происхождение. F , столбчатая диаграмма показывает процент нового происхождения в каждом состоянии из E. Значения представляют собой среднее значение трех независимых экспериментов со стандартной ошибкой (среднее ± SEM). Двухфакторный дисперсионный анализ с тестом множественных сравнений Тьюки был проведен для оценки влияния экспрессии HA Treslin на возбуждение происхождения. (∗∗ p -значение < 0,005). AraC, цитарабин; Chk1, киназа 1 контрольной точки; SFB, S-Tag, FLAG, стрептавидин-связывающий пептид.

См. это изображение и информацию об авторских правах в PMC

Похожие статьи

• Непосредственная роль репликационного белка треслина (Ticrr) в ответе контрольной точки, опосредованном киназой ATR.

  Хассан Б.Х., Линдси-Больц Л.А., Кемп М.Г., Санкар А. Хассан Б.Х. и др. Дж. Биол. Хим. 2013 28 июня; 288(26):18903-10. doi: 10.1074/jbc.M113.475517. Epub 2013 21 мая. Дж. Биол. Хим. 2013. PMID: 23696651 Бесплатная статья ЧВК.

• Мутантный p53 нарушает контроль контрольной точки репликации ДНК через TopBP1 и Treslin.

  Liu K, Lin FT, Graves JD, Lee YJ, Lin WC. Лю К. и др. Proc Natl Acad Sci U S A. 9 мая 2017 г . ; 114 (19): E3766-E3775. doi: 10.1073/pnas.1619832114. Epub 2017 24 апр. Proc Natl Acad Sci U S A. 2017. PMID: 28439015 Бесплатная статья ЧВК.

• Прямая регуляция Treslin циклинзависимой киназой необходима для начала репликации ДНК.

  Кумагаи А., Шевченко А., Шевченко А., Данфи В.Г. Кумагаи А. и др. Джей Селл Биол. 2011 13 июня; 193 (6): 995-1007. doi: 10.1083/jcb.201102003. Epub 2011 6 июня. Джей Селл Биол. 2011. PMID: 21646402 Бесплатная статья ЧВК.

• TopBP1 и альфа-опосредованное ДНК-полимеразой привлечение комплекса 9-1-1 к остановленным вилкам репликации: последствия для механизма, основанного на перезапуске репликации, для активации контрольной точки ATR.

  Ян С., Майкл В.М. Ян С. и др. Клеточный цикл. 2009 15 сентября; 8 (18): 2877-84. doi: 10.4161/cc.8.18.9485. Epub 2009 9 сентября. Клеточный цикл. 2009. PMID: 19652550 Обзор.

• Передача сигналов спящего происхождения во время невозмущенной репликации.

  Моисеева Т.Н., Баккенист С.Я. Моисеева ТН и соавт. Восстановление ДНК (Amst). 2019 сен;81:102655. doi: 10.1016/j.dnarep.2019.102655. Epub 2019 8 июля. Восстановление ДНК (Amst). 2019. PMID: 31311769 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.

Посмотреть все похожие статьи

Рекомендации

1. 1. Боос Д., Феррейра П. Правила обжига происхождения для контроля времени репликации генома. Гены (Базель) 2019;10:199. — ЧВК — пабмед
2. 1. Миядзава-Онами М. , Араки Х., Танака С. Сборка комплекса перед инициацией функционирует как молекулярный переключатель, который расщепляет двойной гексамер Mcm2-7. EMBO Rep. 2017; 18: 1752–1761. — ЧВК — пабмед
3. 1. Блейхерт Ф., Ботчан М. Р., Бергер Дж. М. Механизмы инициации репликации клеточной ДНК. Наука. 2017;355 — пабмед
4. 1. Кумагаи А. , Шевченко А., Шевченко А., Данфи В. Г. Прямая регуляция Treslin циклинзависимой киназой необходима для начала репликации ДНК. Дж. Клеточная биология. 2011;193: 995–1007. — ЧВК — пабмед
5. 1. Боос Д., Санчес-Пулидо Л., Рапас М., Перл Л.Х., Оливер А.В., Понтинг С.П., Диффли Дж.Ф. Регуляция репликации ДНК посредством взаимодействия Sld3-Dpb11 сохраняется от дрожжей до человека. Курс. биол. 2011;21:1152–1157. — пабмед

термины MeSH

вещества

Грантовая поддержка

• P30 CA015083/CA/NCI NIH HHS/США
• R01 CA1/CA/NCI NIH HHS/США
• T32 GM072474/GM/NIGMS NIH HHS/США

Укажите

Формат: ААД АПА МДА НЛМ

Все диссоциируют.

Набор рисунков Яны Элизабет, основанный на поливагальной теории

·